2.43
1,65
1,98
0,73
1,88
1,81
2.43
2.2 Substancje standardowe stosowane w krzywej kalibracji względnego rozkładu masy cząsteczkowej: insulina, mykopeptydy, glicyna-glicyna-tyrozyna-arginina, glicyna-glicyna-glicyna
3 Instrumenty i wyposażenie
23.2
21.4
22.2
16.1
22.3
20.8
23.9
27,5
Ogólnie rzecz biorąc, zawartość aminokwasów w produktach Sustar jest wyższa niż w produktach Zinpro.
Część 8 Skutki stosowania
Wpływ różnych źródeł pierwiastków śladowych na wydajność produkcyjną i jakość jaj kur niosek w późnym okresie nieśności
Proces produkcyjny
Technologia ukierunkowanego chelatowania
Technologia emulgowania ścinającego
Technologia natrysku ciśnieniowego i suszenia
Technologia chłodzenia i osuszania
Zaawansowana technologia kontroli środowiska
Załącznik A: Metody określania względnego rozkładu masy cząsteczkowej peptydów
Przyjęcie normy: GB/T 22492-2008
1 Zasada testu:
Określono ją metodą wysokosprawnej chromatografii żelowej. Oznacza to, że wykorzystując porowaty wypełniacz jako fazę stacjonarną, na podstawie różnicy w względnej masie cząsteczkowej składników próbki do rozdzielenia, wykrytej przy wiązaniu peptydowym o długości fali absorpcji ultrafioletowej 220 nm, za pomocą dedykowanego oprogramowania do przetwarzania danych do określania względnego rozkładu masy cząsteczkowej metodą chromatografii żelowej (tj. oprogramowania GPC), przetworzono chromatogramy i ich dane, obliczając wielkość względnej masy cząsteczkowej peptydu sojowego i zakres rozkładu.
2. Odczynniki
Woda eksperymentalna powinna spełniać wymagania dotyczące wody wtórnej określone w normie GB/T6682, a użyte odczynniki, za wyjątkiem szczególnych postanowień, muszą być analitycznie czyste.
2.1 Odczynniki obejmują acetonitryl (chromatograficznie czysty), kwas trifluorooctowy (chromatograficznie czysty),
2.2 Substancje standardowe stosowane w krzywej kalibracji względnego rozkładu masy cząsteczkowej: insulina, mykopeptydy, glicyna-glicyna-tyrozyna-arginina, glicyna-glicyna-glicyna
3 Instrumenty i wyposażenie
3.1 Chromatograf cieczowy wysokosprawny (HPLC): stacja robocza lub integrator chromatograficzny z detektorem UV i oprogramowaniem do przetwarzania danych GPC.
3.2 Jednostka filtracji próżniowej i odgazowywania fazy ruchomej.
3.3 Waga elektroniczna: dokładność 0,000 1g.
4 kroki operacyjne
4.1 Warunki chromatograficzne i eksperymenty adaptacji systemu (warunki odniesienia)
- 4.1.1 Kolumna chromatograficzna: TSKgelG2000swxl300 mm×7,8 mm (średnica wewnętrzna) lub inne kolumny żelowe tego samego typu o podobnej wydajności, odpowiednie do oznaczania białek i peptydów.
- 4.1.2 Faza ruchoma: acetonitryl + woda + kwas trifluorooctowy = 20 + 80 + 0,1.
- 4.1.3 Długość fali detekcji: 220 nm.
- 4.1.4 Szybkość przepływu: 0,5 ml/min.
- 4.1.5 Czas detekcji: 30 min.
- 4.1.6 Objętość wstrzykiwanej próbki: 20 μL.
- 4.1.7 Temperatura kolumny: temperatura pokojowa.
- 4.1.8 Aby układ chromatograficzny spełniał wymagania detekcji, ustalono, że w powyższych warunkach chromatograficznych wydajność kolumny chromatograficznej żelowej, tj. teoretyczna liczba półek (N), nie będzie mniejsza niż 10000, obliczona na podstawie pików standardu trójpeptydowego (glicyna-glicyna-glicyna).
- 4.2 Tworzenie krzywych wzorcowych względnej masy cząsteczkowej
- Powyższe roztwory wzorcowe peptydów o różnej względnej masie cząsteczkowej i stężeniu masowym 1 mg/ml przygotowano metodą dopasowania fazy ruchomej, zmieszano w określonej proporcji, a następnie przefiltrowano przez membranę fazy organicznej o średnicy porów 0,2 μm–0,5 μm i wstrzyknięto do próbki. Następnie uzyskano chromatogramy wzorców. Krzywe kalibracji względnej masy cząsteczkowej i ich równania uzyskano poprzez wykreślenie logarytmu względnej masy cząsteczkowej w funkcji czasu retencji lub metodą regresji liniowej.
4.3 Obróbka próbki
Dokładnie odważ 10 mg próbki w 10 ml kolbie miarowej, dodaj niewielką ilość fazy ruchomej, wytrząsaj ultradźwiękowo przez 10 minut, tak aby próbka całkowicie się rozpuściła i wymieszała, rozcieńcz fazą ruchomą do poziomu wagi, a następnie przefiltruj przez membranę fazy organicznej o wielkości porów 0,2 μm~0,5 μm, a filtrat analizuj zgodnie z warunkami chromatograficznymi podanymi w A.4.1.
- 5. Obliczanie względnego rozkładu masy cząsteczkowej
- Po przeanalizowaniu roztworu próbki przygotowanego w punkcie 4.3 w warunkach chromatograficznych opisanych w punkcie 4.1, względną masę cząsteczkową próbki i jej zakres rozkładu można uzyskać, podstawiając dane chromatograficzne próbki do krzywej kalibracyjnej 4.2 za pomocą oprogramowania do przetwarzania danych GPC. Rozkład względnych mas cząsteczkowych różnych peptydów można obliczyć metodą normalizacji powierzchni piku, zgodnie ze wzorem: X = A/A suma × 100
- We wzorze: X - Ułamek masowy względnej masy cząsteczkowej peptydu w całkowitej masie cząsteczkowej peptydu w próbce, %;
- A - Powierzchnia piku peptydu o względnej masie cząsteczkowej;
- Suma A – suma powierzchni szczytów każdego peptydu o względnej masie cząsteczkowej, obliczona do jednego miejsca po przecinku.
- 6 Powtarzalność
- Różnica bezwzględna pomiędzy dwoma niezależnymi oznaczeniami uzyskanymi w warunkach powtarzalności nie może przekraczać 15% średniej arytmetycznej dwóch oznaczeń.
- Załącznik B: Metody oznaczania wolnych aminokwasów
- Przyjęcie normy: Q/320205 KAVN05-2016
- 1.2 Odczynniki i materiały
- Kwas octowy lodowaty: analitycznie czysty
- Kwas nadchlorowy: 0,0500 mol/l
- Wskaźnik: 0,1% wskaźnik fioletu krystalicznego (kwas octowy lodowaty)
- 2. Oznaczanie wolnych aminokwasów
Próbki suszono w temperaturze 80°C przez 1 godzinę.
Umieść próbkę w suchym pojemniku, aby mogła naturalnie ostygnąć do temperatury pokojowej lub schłodzić ją do temperatury nadającej się do użytku.Odważyć próbkę o masie około 0,1 g (z dokładnością do 0,001 g) do suchej kolby stożkowej o pojemności 250 ml.Szybko przejdź do następnego kroku, aby zapobiec wchłonięciu przez próbkę wilgoci z otoczeniaDodać 25 ml lodowatego kwasu octowego i dobrze mieszać nie dłużej niż 5 minut.Dodać 2 krople wskaźnika fioletu krystalicznegoMiareczkować 0,0500 mol/l (±0,001) standardowym roztworem kwasu nadchlorowego, aż roztwór zmieni barwę z fioletowej na punkt końcowy.
Zanotuj objętość zużytego roztworu standardowego.
- Jednocześnie należy wykonać próbę ślepą.
- 3. Obliczenia i wyniki
- Zawartość wolnych aminokwasów X w odczynniku wyrażana jest jako ułamek masowy (%) i obliczana jest według wzoru: X = C × (V1-V0) × 0,1445/M × 100%, według wzoru:
- C - Stężenie standardowego roztworu kwasu nadchlorowego w molach na litr (mol/l)
- V1 - Objętość używana do miareczkowania próbek przy użyciu standardowego roztworu kwasu nadchlorowego, w mililitrach (ml).
- Vo - objętość użyta do miareczkowania ślepego przy użyciu standardowego roztworu kwasu nadchlorowego, w mililitrach (ml);
M - Masa próbki w gramach (g).
| 0,1445: Średnia masa aminokwasów równoważna 1,00 ml standardowego roztworu kwasu nadchlorowego [c (HClO4) = 1,000 mol/l]. | 4.2.3 Roztwór wzorcowy siarczanu ceru: stężenie c [Ce(SO4)2] = 0,1 mol/l, przygotowany zgodnie z normą GB/T601. | |
| Przyjęcie norm: Q/70920556 71-2024 | 1. Zasada oznaczania (na przykładzie Fe) | Kompleksy aminokwasów i żelaza mają bardzo słabą rozpuszczalność w bezwodnym etanolu, natomiast wolne jony metali rozpuszczają się w bezwodnym etanolu. Różnicę w rozpuszczalności obu związków w bezwodnym etanolu wykorzystano do określenia szybkości chelatowania kompleksów aminokwasów i żelaza. |
| We wzorze: V1 - objętość roztworu wzorcowego siarczanu ceru zużytego do miareczkowania roztworu badanego, mL; | Alkohol etylowy bezwodny; reszta jest taka sama jak w punkcie 4.5.2 rozporządzenia GB/T 27983-2011. | 3. Etapy analizy |
| Wykonaj dwie równoległe próby. Odważ 0,1 g próbki suszonej w temperaturze 103 ± 2°C przez 1 godzinę z dokładnością do 0,0001 g, dodaj 100 ml bezwodnego etanolu w celu rozpuszczenia, przefiltruj, przemyj pozostałość 100 ml bezwodnego etanolu co najmniej trzy razy, a następnie przenieś pozostałość do kolby stożkowej o pojemności 250 ml, dodaj 10 ml roztworu kwasu siarkowego zgodnie z punktem 4.5.3 normy GB/T27983-2011, a następnie wykonaj poniższe kroki zgodnie z punktem 4.5.3 „Podgrzewaj do rozpuszczenia, a następnie pozostaw do ostygnięcia” normy GB/T27983-2011. Jednocześnie wykonaj ślepą próbę. | 4. Oznaczanie całkowitej zawartości żelaza | 4.1 Zasada ustalania jest taka sama, jak w punkcie 4.4.1 rozporządzenia GB/T 21996-2008. |
4.2. Odczynniki i roztwory
| 4.2.1 Mieszanina kwasów: Dodać 150 ml kwasu siarkowego i 150 ml kwasu fosforowego do 700 ml wody i dobrze wymieszać. | 4.2.2 Roztwór wskaźnikowy difenyloaminosulfonianu sodu: 5 g/l, przygotowany zgodnie z normą GB/T603. | 4.2.3 Roztwór wzorcowy siarczanu ceru: stężenie c [Ce(SO4)2] = 0,1 mol/l, przygotowany zgodnie z normą GB/T601. | |
| 4.3 Etapy analizy | Wykonaj dwie próby równolegle. Odważ 0,1 g próbki z dokładnością do 0,20001 g, umieść ją w kolbie stożkowej o pojemności 250 ml, dodaj 10 ml mieszaniny kwasów. Po rozpuszczeniu dodaj 30 ml wody i 4 krople roztworu wskaźnikowego dianilinosulfonianu sodu, a następnie wykonaj poniższe kroki zgodnie z punktem 4.4.2 normy GB/T21996-2008. Jednocześnie wykonaj próbę ślepą. | 4.4 Przedstawienie wyników | Całkowitą zawartość żelaza X1 w kompleksach aminokwasowo-żelazowych w przeliczeniu na ułamek masowy żelaza, wartość wyrażoną w %, obliczono według wzoru (1): |
| X1=(V-V0)×C×M×10-3×100 | V0 - roztwór standardowy siarczanu ceru zużyty do miareczkowania roztworu ślepego, mL; | V0 - roztwór standardowy siarczanu ceru zużyty do miareczkowania roztworu ślepego, mL; | C - Rzeczywiste stężenie roztworu wzorcowego siarczanu ceru, mol/l5. Obliczanie zawartości żelaza w chelatachZawartość żelaza X2 w chelacie w przeliczeniu na ułamek masowy żelaza, wartość wyrażona w %, obliczono według wzoru: x2 = ((V1-V2) × C × 0,05585)/m1 × 100 |
| We wzorze: V1 - objętość roztworu wzorcowego siarczanu ceru zużytego do miareczkowania roztworu badanego, mL; | V2 - roztwór standardowy siarczanu ceru zużyty do miareczkowania roztworu ślepego, mL;nom1 - Masa próbki, g. Jako wyniki oznaczania należy przyjąć średnią arytmetyczną wyników oznaczania równoległego, a różnica bezwzględna wyników oznaczania równoległego nie może być większa niż 0,3%. | 0,05585 - masa żelaza dwuwartościowego wyrażona w gramach, równoważna 1,00 ml roztworu wzorcowego siarczanu ceru C[Ce(SO4)2.4H2O] = 1,000 mol/l.nom1 - Masa próbki, g. Jako wyniki oznaczania należy przyjąć średnią arytmetyczną wyników oznaczania równoległego, a różnica bezwzględna wyników oznaczania równoległego nie może być większa niż 0,3%. | 6. Obliczanie szybkości chelatowaniaSzybkość chelatacji X3, wartość wyrażona w %, X3 = X2/X1 × 100Załącznik C: Metody określania stopnia chelatacji preparatu Zinpro |
Przyjęcie normy: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Odczynniki i materiały
a) Kwas octowy lodowaty: czysty analitycznie; b) Kwas nadchlorowy: 0,0500 mol/l; c) Wskaźnik: 0,1% wskaźnik fioletu krystalicznego (kwas octowy lodowaty)
2. Oznaczanie wolnych aminokwasów
2.1 Próbki suszono w temperaturze 80°C przez 1 godzinę.
2.2 Umieść próbkę w suchym pojemniku, aby mogła naturalnie ostygnąć do temperatury pokojowej lub schłodzić się do temperatury użytkowej.
2.3. Odważyć próbkę o masie około 0,1 g (z dokładnością do 0,001 g) do suchej kolby stożkowej o pojemności 250 ml.
2.4 Szybko przejdź do następnego kroku, aby zapobiec wchłonięciu przez próbkę wilgoci z otoczenia.
2.5 Dodać 25 ml lodowatego kwasu octowego i dobrze mieszać nie dłużej niż 5 minut.
2.6 Dodać 2 krople wskaźnika fioletowego krystalicznego.
2.7 Miareczkuj 0,0500 mol/l (±0,001) standardowym roztworem kwasu nadchlorowego, aż roztwór zmieni barwę z fioletowej na zieloną na 15 s, nie zmieniając koloru w punkcie końcowym.
2.8 Zanotuj objętość zużytego roztworu standardowego.
2.9 Wykonaj jednocześnie próbę ślepą.
- 3. Obliczenia i wyniki
- kataloński
- Physicochemical parameters
V1 - Objętość używana do miareczkowania próbek przy użyciu standardowego roztworu kwasu nadchlorowego, w mililitrach (ml).
Vo - objętość użyta do miareczkowania ślepego przy użyciu standardowego roztworu kwasu nadchlorowego, w mililitrach (ml);
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Adres: ulica Qingpu nr 147, miasto Shouan, powiat Pujiang, miasto Chengdu, prowincja Syczuan, Chiny
Telefon: 86-18880477902
Produkty
Nieorganiczne pierwiastki śladowe
- Organiczne pierwiastki śladowe
- suahili
- Usługa dostosowana do potrzeb
- Szybkie linki
Profil firmy
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gudżarati | Kliknij, aby zapytać | © Copyright - 2010-2025 : Wszelkie prawa zastrzeżone. | Mapa witryny NAJCZĘŚCIEJ WYSZUKIWANE Telefon |
| Telefon | 86-18880477902 | jawajski | E-mail |
| 8618880477902 | chiński | francuski | |
| Bird | chiński | francuski | niemiecki hiszpański |
| Aquatic animals | japoński | koreański | arabski grecki |
| turecki | włoski | ||
| Ruminant animal g/head day | January 0.75 | indonezyjski Afrykanerski szwedzki |
Polski
- baskijski
- kataloński
- Physicochemical parameters
hinduski
Laotański
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
bułgarski
- Cebuański
- This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
- The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
- chorwacki
Holenderski
| Application object | Urdu wietnamski | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Gudżarati | Haitański | Hausa | Kinyarwanda Hmong węgierski |
| Piglets and fattening pigs | Igbo | jawajski | kannada Khmer kurdyjski |
| Kirgiski | łacina | ||
| Bird | 300～400 | 45～60 | Macedoński malajski Malajalam |
| Aquatic animals | 200～300 | 30～45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
norweski
- paszto
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
serbski
Sesotho
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
Shona
Sindhi
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
suahili
tadżycki
Tamil
Telugu
tajski
| Application object | Urdu wietnamski | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| jidysz | Joruba | Zulus | Kinyarwanda Orija Turkmeński |
| Ujgurski | 250～400 | 37.5～60 | 1. Improving the immunity of piglets, reducing diarrhea and mortality; 2. Improving palatability, increasing feed intake, increasing growth rate and improving feed conversion; 3. Make the pig coat bright and improve the carcass quality and meat quality. |
| Bird | 300～400 | 45～60 | 1. Improve feather glossiness; 2. improve the laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, and strengthen the coloring ability of egg yolk; 3. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 4. Improve feed conversion and increase growth rate. |
| Aquatic animals | January 300 | 45 | 1. Promote growth, improve feed conversion; 2. Improve anti-stress abolity, reduce morbidity and mortality. |
| Ruminant animal g/head day | 2.4 | 1. Improve milk yield, prevent mastitis and foof rot, and reduce somatic cell content in milk; 2. Promote growth, improve feed conversion and improve meat quality. |
4. Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Product Name: Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
- Appearance: brownish-yellow granules
- Physicochemical parameters
a) Mn: ≥ 10.0%
b) Total amino acids: ≥ 19.5%
c) Chelation rate: ≥ 95%
d) Arsenic: ≤ 2 mg/kg
e) Lead: ≤ 5 mg/kg
f) Cadmium: ≤ 5 mg/kg
g) Moisture content: ≤ 5.0%
h) Fineness: All particles pass through 20 mesh, with a main particle size of 60-80 mesh
n=0, 1,2,...indicates chelated manganese for dipeptides, tripeptides, and tetrapeptides
Characteristics of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
This product is an all-organic trace mineral chelated by a special chelating proces with pure plant enzymatic small molecule peptides as chelating substrates and trace elements;
This product is chemically stable and can significantly reduce its damage to vitamins and fats, etc. The use of this product is conducive to improving feed quality;
The product is absorbed through small peptide and amino acid pathways, reducing the competition and antagonism with other trace elements, and has the best bio-absorption and utilization rate;
The product can improve the growth rate, improve feed conversion and health status significantly; and improve the laying rate, hatching rate and healthy chick rate of breeding poultry obviously;
Manganese is necessary for bone growth and connective tissue maintenance. It is closely related to many enzymes; and participates in carbohydrate, fat and protein metabolism, reproduction and immune response.
Usage and Efficacy of Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade
| Application object | Suggested dosage (g/t full-value material) | Content in full-value feed (mg/kg) | Efficacy |
| Breeding pig | 200～300 | 30～45 | 1. Promote the normal development of sexual organs and improve sperm motility; 2. Improve the reproductive capacity of breeding pigs and reduce reproductive obstacles. |
| Piglets and fattening pigs | 100～250 | 15～37.5 | 1. It is beneficial to improve immune functions, and improve anti-stress ability and disease resistance; 2. Promote growth and improve feed conversion significantly; 3. Improve meat color and quality, and improve lean meat percentage. |
| Bird | 250～350 | 37.5～52.5 | 1. Improve anti-stress ability and reduce mortality; 2. Improve laying rate, fertilization rate and hatching rate of breeding eggs, improve eggshell quality and reduce shell breaking rate; 3. Promote bone growth and reduce the incidence of leg diseases. |
| Aquatic animals | 100～200 | 15～30 | 1. Promote growth and improve its anti-stress ability and disease resistance; 2. Improve sperm motility and hatching rate of fertilized eggs. |
| Ruminant animal g/head day | Cattle 1.25 | 1. Prevent fatty acid synthesis disorder and bone tissue damage; 2. Improve reproductive capacity, prevent abortion and postpartum paralysis of female animals, reduce the mortality of calves and lambs, and increase the newborn weight of young animals. | |
| Goat 0.25 |
Part 6 FAB of Small Peptide-mineral Chelates
| S/N | F: Functional attributes | A: Competitive differences | B: Benefits brought by competitive differences to users |
| 1,52 | Selectivity control of raw materials | Select pure plant enzymatic hydrolysis of small peptides | High biological safety, avoiding cannibalism |
| 2 | Directional digestion technology for double protein biological enzyme | High proportion of small molecular peptides | More "targets", which are not easy to saturation, with high biological activity and better stability |
| 3 | Advanced pressure spray & drying technology | Granular product, with uniform particle size, better fluidity, not easy to absorb moisture | Ensure easy to use, more uniform mixing in complete feed |
| Low water content (≤ 5%), which greatly reduces the influence caused by vitamins and enzyme preparations | Improve the stability of feed products | ||
| 4 | Advanced production control technology | Totally enclosed process, high degree of automatic control | Safe and stable quality |
| 5 | Advanced quality control technology | Establish and improve scientific and advanced analytical methods and control means for detecting factors affecting product quality, such as acid-soluble protein, molecular weight distribution, amino acids and chelating rate | Ensure quality, ensure efficiency and improve efficiency |
Part 7 Competitor Comparison
Standard VS Standard
Comparison of peptide distribution and chelation rate of products
| Sustar's products | Proportion of small peptides（180-500） | Zinpro's products | Proportion of small peptides（180-500） |
| AA-Cu | ≥74% | AVAILA-Cu | 78% |
| AA-Fe | ≥48% | AVAILA-Fe | 59% |
| AA-Mn | ≥33% | AVAILA-Mn | 53% |
| AA-Zn | ≥37% | AVAILA-Zn | 56% |
| Sustar's products | Chelation rate | Zinpro's products | Chelation rate |
| AA-Cu | 94.8% | AVAILA-Cu | 94.8% |
| AA-Fe | 95.3% | AVAILA-Fe | 93.5% |
| AA-Mn | 94.6% | AVAILA-Mn | 94.6% |
| AA-Zn | 97.7% | AVAILA-Zn | 90.6% |
The ratio of small peptides of Sustar is slightly lower than that of Zinpro, and the chelation rate of Sustar's products is slightly higher than that of Zinpro's products.
Comparison of the content of 17 amino acids in different products
| Name of amino acids | Sustar's Copper Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA copper | Sustar's Ferrous Amino Acid C helate Feed Grade | Zinpro's AVAILA iron | Sustar's Manganese Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA manganese | Sustar's Zinc Amino Acid Chelate Feed Grade | Zinpro's AVAILA zinc |
| aspartic acid (%) | 1.88 | 0.72 | 1.50 | 0.56 | 1.78 | 1.47 | 1.80 | 2.09 |
| glutamic acid (%) | 4.08 | 6.03 | 4.23 | 5.52 | 4.22 | 5.01 | 4.35 | 3.19 |
| Serine (%) | 0.86 | 0.41 | 1.08 | 0.19 | 1.05 | 0.91 | 1.03 | 2.81 |
| Histidine (%) | 0.56 | 0.00 | 0.68 | 0.13 | 0.64 | 0.42 | 0.61 | 0.00 |
| Glycine (%) | 1.96 | 4.07 | 1.34 | 2.49 | 1.21 | 0.55 | 1.32 | 2.69 |
| Threonine (%) | 0.81 | 0.00 | 1.16 | 0.00 | 0.88 | 0.59 | 1.24 | 1.11 |
| Arginine (%) | 1.05 | 0.78 | 1.05 | 0.29 | 1.43 | 0.54 | 1.20 | 1.89 |
| Alanine (%) | 2.85 | 1.52 | 2.33 | 0.93 | 2.40 | 1.74 | 2.42 | 1.68 |
| Tyrosinase (%) | 0.45 | 0.29 | 0.47 | 0.28 | 0.58 | 0.65 | 0.60 | 0.66 |
| Cystinol (%) | 0.00 | 0.00 | 0.09 | 0.00 | 0.11 | 0.00 | 0.09 | 0.00 |
| Valine (%) | 1.45 | 1.14 | 1.31 | 0.42 | 1.20 | 1.03 | 1.32 | 2.62 |
| Methionine (%) | 0.35 | 0.27 | 0.72 | 0.65 | 0.67 | 0.43 | January 0.75 | 0.44 |
| Phenylalanine (%) | 0.79 | 0.41 | 0.82 | 0.56 | 0.70 | 1.22 | 0.86 | 1.37 |
| Isoleucine (%) | 0.87 | 0.55 | 0.83 | 0.33 | 0.86 | 0.83 | 0.87 | 1.32 |
| Leucine (%) | 2.16 | 0.90 | 2.00 | 1.43 | 1.84 | 3.29 | 2.19 | 2.20 |
| Lysine (%) | 0.67 | 2.67 | 0.62 | 1.65 | 0.81 | 0.29 | 0.79 | 0.62 |
| Proline (%) | 2.43 | 1.65 | 1.98 | 0.73 | 1.88 | 1.81 | 2.43 | 2.78 |
| Total amino acids (%) | 23.2 | 21.4 | 22.2 | 16.1 | 22.3 | 20.8 | 23.9 | 27.5 |
Overall, the proportion of amino acids in Sustar's products is higher than that in Zinpro's products.
Part 8 Effects of use
Effects of different sources of trace minerals on the production performance and egg quality of laying hens in the late laying period
Production Process
- Targeted chelation technology
- Shear emulsification technology
- Pressure spray & drying technology
- Refrigeration & dehumidification technology
- Advanced environmental control technology
Appendix A: Methods for the Determination of relative molecular mass distribution of peptides
Adoption of standard: GB/T 22492-2008
1 Test Principle:
It was determined by high performance gel filtration chromatography. That is to say, using porous filler as stationary phase, based on the difference in the relative molecular mass size of the sample components for separation, detected at the peptide bond of the ultraviolet absorption wavelength of 220nm, using the dedicated data processing software for the determination of relative molecular mass distribution by gel filtration chromatography (i.e., the GPC software), the chromatograms and their data were processed, calculated to get the size of the relative molecular mass of the soybean peptide and the distribution range.
2. Reagents
The experimental water should meet the specification of secondary water in GB/T6682, the use of reagents, except for special provisions, are analytically pure.
2.1 Reagents include acetonitrile (chromatographically pure), trifluoroacetic acid (chromatographically pure),
2.2 Standard substances used in the calibration curve of relative molecular mass distribution: insulin, mycopeptides, glycine-glycine-tyrosine-arginine, glycine-glycine-glycine
3 Instrument and equipment
3.1 High Performance Liquid Chromatograph (HPLC): a chromatographic workstation or integrator with a UV detector and GPC data processing software.
3.2 Mobile phase vacuum filtration and degassing unit.
3.3 Electronic balance: graduated value 0.000 1g.
4 Operating steps
4.1 Chromatographic conditions and system adaptation experiments (reference conditions)
4.1.1 Chromatographic column: TSKgelG2000swxl300 mm×7.8 mm (inner diameter) or other gel columns of the same type with similar performance suitable for the determination of proteins and peptides.
4.1.2 Mobile phase: Acetonitrile + water + trifluoroacetic acid = 20 + 80 + 0.1.
4.1.3 Detection wavelength: 220 nm.
4.1.4 Flow rate: 0.5 mL/min.
4.1.5 Detection time: 30 min.
4.1.6 Sample injection volume: 20μL.
4.1.7 Column temperature: room temperature.
4.1.8 In order to make the chromatographic system meet the detection requirements, it was stipulated that under the above chromatographic conditions, the gel chromatographic column efficiency, i.e., the theoretical number of plates (N), was not less than 10000 calculated on the basis of the peaks of the tripeptide standard (Glycine-Glycine-Glycine).
4.2 Production of relative molecular mass standard curves
The above different relative molecular mass peptide standard solutions with a mass concentration of 1 mg / mL were prepared by mobile phase matching, mixed in a certain proportion, and then filtered through an organic phase membrane with the pore size of 0.2 μm~0.5 μm and injected into the sample, and then the chromatograms of the standards were obtained. Relative molecular mass calibration curves and their equations were obtained by plotting the logarithm of relative molecular mass against retention time or by linear regression.
4.3 Sample treatment
Accurately weigh 10mg of sample in a 10mL volumetric flask, add a little mobile phase, ultrasonic shaking for 10min, so that the sample is fully dissolved and mixed, diluted with mobile phase to the scale, and then filtered through an organic phase membrane with a pore size of 0.2μm~0.5μm, and the filtrate was analyzed according to the chromatographic conditions in A.4.1.
5. Calculation of relative molecular mass distribution
After analyzing the sample solution prepared in 4.3 under the chromatographic conditions of 4.1, the relative molecular mass of the sample and its distribution range can be obtained by substituting the chromatographic data of the sample into the calibration curve 4.2 with GPC data processing software. The distribution of the relative molecular masses of the different peptides can be calculated by the peak area normalization method, according to the formula: X=A/A total×100
In the formula: X - The mass fraction of a relative molecular mass peptide in the total peptide in the sample, %;
A - Peak area of a relative molecular mass peptide;
Total A - the sum of the peak areas of each relative molecular mass peptide, calculated to one decimal place.
6 Repeatability
The absolute difference between two independent determinations obtained under conditions of repeatability shall not exceed 15% of the arithmetic mean of the two determinations.
Appendix B: Methods for the Determination of Free Amino Acids
Adoption of standard: Q/320205 KAVN05-2016
1.2 Reagents and materials
Glacial acetic acid: analytically pure
Perchloric acid: 0.0500 mol/L
Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
The samples were dried at 80°C for 1 hour.
Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask.
Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture
Add 25 mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5 min.
Add 2 drops of crystal violet indicator
Titrate with 0.0500 mol / L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to the end point.
Record the volume of standard solution consumed.
Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%) and is calculated according to the formula: X = C × (V1-V0) × 0.1445/M × 100%, in tne formula:
C - Concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445: Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
Appendix C: Methods for the Determination of Sustar's chelation rate
Adoption of standards: Q/70920556 71-2024
1. Determination principle (Fe as an example)
Amino acid iron complexes have very low solubility in anhydrous ethanol and free metal ions are soluble in anhydrous ethanol, the difference in solubility between the two in anhydrous ethanol was utilized to determine the chelation rate of amino acid iron complexes.
2. Reagents & Solutions
Anhydrous ethanol; the rest is the same as clause 4.5.2 in GB/T 27983-2011.
3. Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of the sample dried at 103±2℃ for 1 hour, accurate to 0.0001g, add 100mL of anhydrous ethanol to dissolve, filter, filter residue washed with 100mL of anhydrous ethanol for at least three times, then transfer the residue into a 250mL conical flask, add 10mL of sulfuric acid solution according to clause 4.5.3 in GB/T27983-2011, and then perform the following steps according to clause 4.5.3 “Heat to dissolve and then let cool” in GB/T27983-2011. Carry out the blank test at the same time.
4. Determination of total iron content
4.1 The principle of determination is the same as clause 4.4.1 in GB/T 21996-2008.
4.2. Reagents & Solutions
4.2.1 Mixed acid: Add 150mL of sulfuric acid and 150mL of phosphoric acid to 700mL of water and mix well.
4.2.2 Sodium diphenylamine sulfonate indicator solution: 5g/L, prepared according to GB/T603.
4.2.3 Cerium sulfate standard titration solution: concentration c [Ce (SO4) 2] = 0.1 mol/L, prepared according to GB/T601.
4.3 Steps of analysis
Do two trials in parallel. Weigh 0.1g of sample, accurate to 020001g, place in a 250mL conical flask, add 10mL of mixed acid, after dissolution, add 30ml of water and 4 drops of sodium dianiline sulfonate indicator solution, and then perform the following steps according to clause 4.4.2 in GB/T21996-2008. Carry out the blank test at the same time.
4.4 Representation of results
The total iron content X1 of the amino acid iron complexes in terms of mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to formula (1):
X1=(V-V0)×C×M×10-3×100
In the formula: V - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V0 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L
5. Calculation of iron content in chelates
The iron content X2 in the chelate in terms of the mass fraction of iron, the value expressed in %, was calculated according to the formula: x2 = ((V1-V2) × C × 0.05585)/m1 × 100
In the formula: V1 - volume of cerium sulfate standard solution consumed for titration of test solution, mL;
V2 - cerium sulfate standard solution consumed for titration of blank solution, mL;
C - Actual concentration of cerium sulfate standard solution, mol/L;
0.05585 - mass of ferrous iron expressed in grams equivalent to 1.00 mL of cerium sulfate standard solution C[Ce(SO4)2.4H20] = 1.000 mol/L.
m1-Mass of the sample, g. Take the arithmetic mean of the parallel determination results as the determination results, and the absolute difference of the parallel determination results is not more than 0.3%.
6. Calculation of chelation rate
Chelation rate X3, the value expressed in %, X3 = X2/X1 × 100
Appendix C: Methods for the Determination of Zinpro's chelation rate
Adoption of standard: Q/320205 KAVNO7-2016
1. Reagents and materials
a) Glacial acetic acid: analytically pure; b) Perchloric acid: 0.0500mol/L; c) Indicator: 0.1% crystal violet indicator (glacial acetic acid)
2. Determination of free amino acids
2.1 The samples were dried at 80°C for 1 hour.
2.2 Place the sample in a dry container to cool naturally to room temperature or cool down to a usable temperature.
2.3 Weigh approximately 0.1 g of sample (accurate to 0.001 g) into a 250 mL dry conical flask
2.4 Quickly proceed to the next step to avoid the sample from absorbing ambient moisture.
2.5 Add 25mL of glacial acetic acid and mix well for no more than 5min.
2.6 Add 2 drops of crystal violet indicator.
2.7 Titrate with 0.0500mol/L (±0.001) standard titration solution of perchloric acid until the solution changes from purple to green for 15s without changing color as the end point.
2.8 Record the volume of standard solution consumed.
2.9 Carry out the blank test at the same time.
3. Calculation and results
The free amino acid content X in the reagent is expressed as a mass fraction (%), calculated according to formula (1): X=C×(V1-V0) ×0.1445/M×100%...... .......(1)
In the formula: C - concentration of standard perchloric acid solution in moles per liter (mol/L)
V1 - Volume used for titration of samples with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL).
Vo - Volume used for titration blank with standard perchloric acid solution, in milliliters (mL);
M - Mass of the sample, in grams (g ).
0.1445 - Average mass of amino acids equivalent to 1.00 mL of standard perchloric acid solution [c (HClO4) = 1.000 mol / L].
4. Calculation of chelation rate
The chelation rate of the sample is expressed as mass fraction (%), calculated according to formula (2): chelation rate = (total amino acid content - free amino acid content)/total amino acid content×100%.
Post time: Sep-17-2025
